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Researchers identify double mechanism that regulates how plants react to drought
Identifican un doble mecanismo que regula la respuesta de las plantas a la sequía
Spain
July 24, 2019
Plants subjected to drought with a greater degradation of 2C-type phosphatase proteins from left to right
Plantas sometidas a condiciones de sequía donde la degradación de las proteínas fosfatasas de tipo 2C aumenta de izquierda a derecha
Researchers of the Institute of the Molecular and Cellular Biology of Plants (IBMCP), mixed centre of Valencia’s Polytechnic University (UPV) and the Spanish National Research Council (CSIC), have identified a double mechanism, of inhibition and degradation, to regulate the response of plants to drought. The results of this research, which increases available knowledge on how plants respond to environmental stress, have been published in the Proceedings of the National Academy of Sciences journal.
Plants must effectively respond to a broad variety of environmental stimuli. To do so, they have different signalling paths that are blocked by repressors as they wait for the appropriate stimulus. The removal of these repressors makes it possible to put into effect the signalling of several hormone paths, including the one that occurs when faced with drought, which is governed by abscisic acid (ABA). Pedro Luís Rodríguez, research professor of the CSIC at the IBMCP, explains that “until now, we knew that hormone ABA, after being perceived by its receptors, triggered the inhibition of the repressors of the answer to drought, which are the 2C phosphatase proteins. In this work, we have discovered a supplementary mechanism based on BPM proteins, which regulate the degradation of these repressors.”
Ubiquitin is a regulatory protein that is present in all eukaryote cells. One of its tasks is to guide the recycling of proteins. Ubiquitin can link to proteins and mark them to be destroyed through a complex process known as ubiquitination and requires proteins with E3 ubiquitin ligase activity. The ubiquitin’s mark guides proteins to the proteasome, which is a cellular machine that degrades and recycles proteins.
The IBMCP researchers have discovered that BPM proteins facilitate the ubiquitination of 2C-type phosphatases, which leads to their degradation in the proteasome. This process takes place in a regulated manner, as the hormone itself facilitates the degradation of the phosphatases.
“The BPM proteins recognise 2C-type phosphatases and facilitate their marking with ubiquitin, which leads to the degradation of these repressors. This makes it possible, for example, for the perspiration of the plant to decrease in a situation of drought, which represents a key adaptation. If the degradation of 2C-type phosphatases was accelerated, plants with better resistance to drought could be obtained,” adds Pedro Luís Rodríguez.
“In general, plants have a vast arsenal of proteins that degrade the repressors of their adaptive responses, so that the mechanism only triggers when necessary. In nature, plants suffer environmental stress in a transient or continued manner, and the existence of a double mechanism of inhibition and degradation to remove the hindrance of the adaptative answer provides greater versatility,” concludes Rodríguez.
Researchers from the CNRS (France) and the universities of Tartu (Estonia), Pekin (China) and California (USA) have also taken part in this work.
Full bibliographic information
Jose Julian, Alberto Coego, Jorge Lozano-Juste, Esther Lechner, Qian Wu, Xu Zhang, Borja Belda-Palazon, Sang-Youl Park, Sean R. Cutler, Chengcai An, Pascal Genschik and Pedro L. Rodriguez. The MATH-BTB BPM3 and BPM5 subunits of Cullin3-RING E3 ubiquitin ligases target PP2CA and other clade A PP2Cs for degradation. PNAS. DOI: 10.1073/pnas.1908677116
Identifican un doble mecanismo que regula la respuesta de las plantas a la sequía
Investigadores del Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas (IBMCP), centro mixto de la Universitat Politècnica de València (UPV) y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), han identificado un doble mecanismo, de inhibición y de degradación, para regular la respuesta de las plantas a la sequía. Los resultados de esta investigación, que aumenta los conocimientos que se tenían acerca de cómo las plantas responden al estrés ambiental, aparecen publicados en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.
Las plantas deben responder, de manera efectiva, a una gran variedad de estímulos ambientales. Para ello, se sirven de diferentes rutas de señalización que están bloqueadas por represores a la espera del estímulo adecuado. La eliminación de estos represores permite poner en marcha la señalización de varias rutas hormonales, entre ellas la que responde a la sequía, que está gobernada por la hormona ácido abscísico (ABA).
Pedro Luis Rodríguez, profesor de investigación del CSIC en el IBMCP, explica que “hasta el momento sabíamos que la hormona ABA, una vez percibida por sus receptores, desencadena la inhibición de los represores de la respuesta a la sequía, que son las proteínas fosfatasa de tipo 2C. En este trabajo hemos descubierto un mecanismo complementario basado en las proteínas BPM, que median la degradación de estos represores”.
La ubiquitina es una proteína reguladora que existe en todas las células eucariotas. Una de sus funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubiquitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción a través de un proceso complejo que se denomina ubiquitinación y requiere proteínas con actividad E3 ubiquitín ligasa. El marcaje de ubiquitina dirige las proteínas al proteasoma, que es una máquina celular encargada de degradar y reciclar las proteínas.
Los investigadores del IBMCP han descubierto que las proteínas BPM facilitan la ubiquitinación de las fosfatasas tipo 2C, lo que conduce a su degradación en el proteasoma. Este proceso ocurre de forma regulada, ya que la propia hormona facilita la degradación de las fosfatasas.
“Las proteínas BPM reconocen a las fosfatasas tipo 2C y facilitan su marcaje con ubiquitina, lo que conduce a la degradación de estos represores. Ello permite, por ejemplo, que la transpiración de la planta se reduzca en condiciones de sequía, lo que constituye una adaptación clave. Si se acelerase la degradación de las fosfatasas tipo 2C, se podrían obtener plantas con mayor resistencia a la sequía”, añade Pedro Luis Rodríguez.
“En general, las plantas tienen un gran arsenal de proteínas que sirven para degradar los represores de sus respuestas adaptativas, de forma que el mecanismo sólo se dispara cuando es preciso. En la naturaleza, las plantas sufren el estrés ambiental de forma transitoria o sostenida, y la existencia de un doble mecanismo de inhibición y degradación para eliminar el freno a la respuesta adaptativa proporciona mayor versatilidad”, concluye Pedro Luis Rodríguez.
En este trabajo también han participado investigadores del CNRS (Francia) y de las Universidades de Tartu (Estonia), Pekín (China) y California (EE.UU.). |
Full bibliographic information
Jose Julian, Alberto Coego, Jorge Lozano-Juste, Esther Lechner, Qian Wu, Xu Zhang, Borja Belda-Palazon, Sang-Youl Park, Sean R. Cutler, Chengcai An, Pascal Genschik and Pedro L. Rodriguez. The MATH-BTB BPM3 and BPM5 subunits of Cullin3-RING E3 ubiquitin ligases target PP2CA and other clade A PP2Cs for degradation. PNAS. DOI: 10.1073/pnas.1908677116
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Website: http://ruvid.org Published: July 24, 2019 |
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