Washington, DC, USA
March 22, 2013
More heat-tolerant crops may be possible now that a plant protein called Rubisco activase, which plays a key role in photosynthesis, has been crystallized from the desert creosote bush. Photo courtesy of Bureau of Land Management, DOI.
A U.S. Department of Agriculture (USDA) scientist and his colleagues have opened the door to development of more heat-tolerant crops by crystallizing a plant protein that plays a key role in photosynthesis.
Plants use an enzyme known as Rubisco in photosynthesis, the life-giving process that involves capturing carbon dioxide from the atmosphere and combining it with sunlight and nutrients in the soil to build up the shoots, leaves and stems that make up the plant, according to Michael E. Salvucci, a plant physiologist with the Agricultural Research Service (ARS) in Maricopa, Ariz. ARS is USDA's principal intramural scientific research agency.
Temperature plays an important role in that process. When it gets too hot, a Rubisco helper protein called Rubisco activase shuts down, photosynthesis stops, and the plant no longer grows. Heat literally unravels the activase protein, and when it does, the result is a less-bountiful harvest. Different plants shut down photosynthesis at different temperatures.
Scientists have known about Rubisco for decades. But Salvucci was part of an ARS team that discovered Rubisco activase in 1985 and proved that it activates Rubisco. Scientists around the world have been trying to crystallize Rubisco activase ever since. Crystallizing it would allow researchers to visualize it with X-ray diffraction, and visualizing it would help scientists better understand how it works.
For proteins, the tougher and more rigid the structure, the easier it is to crystallize. But most plant activase proteins do not have rigid or even regular structures.
Salvucci, who works at the ARS U.S. Arid-Land Agricultural Research Center in Maricopa, is now part of another team that has found a way to crystallize Rubisco activase. That discovery will allow researchers to possibly manipulate its sequence so that it doesn't unravel at higher temperatures.
Salvucci and Arizona State University cooperators Rebekka Wachter and Nathan Henderson wanted to find the most heat-tolerant activase protein possible. They knew that activase from the creosote bush would remain relatively stable at high temperatures because the plant is so heat tolerant. The bush is found in abundance in the Arizona desert and has no connection to the tar-like preservative in many wood products.
They cloned the activase genes from the bush and generated parts of the protein that were stable enough to produce crystals. The findings, published in the Journal of Biological Chemistry, could help in the search for genes that cue plants to synthesize more heat-stable versions of the protein and thrive at higher temperatures. With climate change expected to alter landscapes and growing cycles, the work is considered extremely relevant.
Read more about this research in the March 2013 issue of Agricultural Research magazine.
Un objetivo deseado por mucho tiempo: la cristalización de una proteína imprescindible
Un científico del Servicio de Investigación Agrícola (ARS) y sus colegas han abierto la puerta al desarrollo de plantas con más tolerancia al calor por la cristalización de una proteína que tiene un papel clave en el proceso de fotosíntesis.
Las plantas usan una enzima llamada Rubisco en la fotosíntesis, la cual es el proceso de capturar el dióxido de carbono de la atmósfera y combinarlo con la luz del sol y los nutrientes en el suelo para producir los brotes, las hojas y los tallos de las plantas, según Michael E. Salvucci, quien es fisiólogo de plantas con el ARS en Maricopa, Arizona. ARS es la agencia principal de investigaciones científicas del Departamento de Agricultura de EE.UU. (USDA por sus siglas en inglés).
La temperatura también tiene un papel crítico en el proceso. Cuando las temperaturas son demasiado altas, otra proteína llamada Rubisco activasa detiene su actividad, la fotosíntesis cesa, y la planta no crece. El calor literalmente desenreda la activasa, y el resultado es una cosecha meno abundante. El punto cuando la temperatura detiene el proceso de fotosíntesis varía con las plantas diferentes.
Científicos han sabido de Rubisco por décadas. Pero Salvucci fue miembro de un grupo de investigadores del ARS que descubrió Rubisco activasa en el 1985 y demostró que esta proteína activa la Rubisco. La cristalización de Rubisco activasa podría ayudar a los investigadores a visualizar la proteína con difracción de rayos X y entender cómo funciona esta proteína.
Es más fácil cristalizar las proteínas que tienen una estructura fuerte y más rígida. Pero la mayoría de las proteínas de activasa en plantas no tienen estructures rígidas o regulares.
Salvucci, quien trabaja en el Centro Estadounidense de Investigación Agrícola de Terreno Árido mantenido por el ARS en Maricopa, ahora está colaborando con otro grupo que ha descubierto una manera de cristalizar Rubisco activasa. Este descubrimiento les permitirá a los investigadores a posiblemente manipular la secuencia genética de la proteína para prevenir su desintegración en temperaturas más altas.
Salvucci y sus colaboradores Rebekka Wachter y Nathan Henderson de la Universidad Estatal de Arizona quisieron encontrar una proteína de activasa más tolerante al calor. Ellos supieron que la activasa del arbusto de la creosota puede mantener su estabilidad en temperaturas relativamente altas porque la planta tiene mucha tolerancia al calor. Este arbusto es abundante en el desierto de Arizona y no tiene ninguna conexión con el conservante pegajoso encontrado en muchos productos de madera.
Los investigadores clonaron los genes de la activasa del arbusto de la creosota y generaron las partes de la proteína que fueron suficientemente estables para producir cristales. Los hallazgos, los cuales han sido publicados en 'Journal of Biological Chemistry' (Revista de la Química Biológica), podrían ser útiles en la búsqueda para genes que estimulan las plantas a sintetizar versiones más estables de la proteína en la presencia de temperaturas altas, de este modo ayudando a la planta a medrar en temperaturas más altas. Con el cambio climático y su potencial de alterar el paisaje y los ciclos de crecimiento de plantas, este trabajo es muy importante.
Lea más sobre esta investigación en la revista 'Agricultural Research' de marzo del 2013.
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